几种多酚与牛乳蛋白相互作用研究

发布时间：2020-04-10 05:13

【摘要】：黄酮类化合物以及酚酸是广泛存在于水果、蔬菜、茶叶、坚果等植物中的一类重要膳食多酚,具有多种重要生物活性。在食品的加工和储藏过程中,黄酮类化合物以及酚酸可与食品组分中的蛋白发生相互作用,影响蛋白的结构以及功能特性。本研究选取了四种黄酮类化合物(芹菜素、柚皮素、山奈酚和染料木黄酮)以及六种酚酸(DA、GA、SA、CaA、FA和ChA),采用了荧光光谱、圆二色谱、紫外-可见光谱以及计算机分子模拟技术研究了几种不同结构的黄酮类化合物以及酚酸与牛乳蛋白中的β-乳球蛋白(β-LG)以及β-酪蛋白(β-CN)的相互作用。主要研究结果如下:(1)研究了4种不用结构黄酮(芹菜素、柚皮素、染料木黄酮和山奈酚)与β-LG的相互作用。黄酮通过静态猝灭的方式与β-LG形成黄酮-β-LG复合物;氢键和范德华力是芹菜素以及柚皮素与β-LG形成复合物的主要驱动力,疏水作用力是染料木黄酮以及山奈酚与β-LG主要驱动力;芹菜素的C_2=C_3双键的氢化、C_3羟基化以及B环位置的异构化均减弱了其与β-LG的亲和力;黄酮类物质的加入能够改变β-LG的构象,诱导β-LG的α螺旋向无规则卷曲转变,使蛋白的结构变松散,同时降低了蛋白的表面疏水性;分子模拟对接的结果表明黄酮类化合物和β-LG的一些氨基酸相互作用并结合在蛋白的表面。(2)采用荧光光谱、圆二色谱和分子对接模拟研究了6种不同结构酚酸(DA、GA、SA、CaA、FA和ChA)与β-LG的相互作用。不同结构酚酸与β-LG具有不同的结合亲和力,六种酚酸与β-LG亲和能力由强到弱依次是CaAChAFASADAGA;酚酸的类型(BAs或CAs)是影响酚酸与β-LG结合亲和力的重要结构因素;分子对接的结果表明酚酸结合在β-LG的疏水性空腔中并与周围的氨基酸残基相互作用;疏水作用力是酚酸和蛋白结合过程中的主要驱动力;酚酸的加入改变了β-LG的构象,使蛋白的β折叠降低、β转角增加,并降低了蛋白的表面疏水性。(3)选取了6种酚酸(DA、GA、SA、CaA、FA和ChA)研究其与β-CN的结合相互作用。不同结构酚酸与β-CN显示出了不同结合亲和力。羟基化、甲基化和空间位阻以及酚酸的类型(BAs或CAs)都是影响酚酸与β-CN结合亲和力的重要结构因素;在形成β-CN-酚酸复合物过程中的荧光猝灭机理是静态猝灭,不同结构酚酸在β-CN上具有不同的结合位点,且酚酸和β-CN存在单一的结合位点;疏水作用力是β-CN和苯甲酸型衍生物(BAs)结合的主要驱动力,静电作用是β-CN和肉桂酸性衍生物(CAs)结合的主要驱动力;酚酸的添加改变了β-CN的结构,降低了蛋白无规则卷曲含量以及蛋白的表面疏水性。此外,β-CN和酚酸的结合相互作用降低了酚酸的DPPH自由基清除能力。
【图文】：

图 1-1. 电子显微镜下酪蛋白胶束[14]（A）及酪蛋白胶束结构示意图[15]（B）Fig 1-1. Electron micrograph of a individal casein micelle (A) and schematic structure of thecasein micelle(B)1.3.1 β-乳 蛋白β-LG 是乳清蛋白中的一种重要蛋白质，其含量约占中乳清蛋白含量的 50-55%，在生理条件下，β-LG 主要以二聚体分子存在。每个 β-LG 单链含有 162 个氨基酸残基，分子量约为 18.4 kDa，其中每个单体含有 5 个半胱氨酸残基(Cys66-Cys160、Cys106-Cys119、Cys121)、4 个酪氨酸 (Tyr20、 Tyr42、Tyr99 和Tyr102) 和 2 个色氨酸 (Trp19 和 Trp61)[16]。在蛋白的空间构象上，β-LG 是一种高度结构化的球状蛋白，如图 1-2 所示，β-LG 由 8 个反向平行的 β 折叠构成一个杯状空腔，在空腔的外围还分布有一个 β 折叠和一个 α 螺旋[17]。

图 1-2. β-LG 的分子结构Fig 1-2. Molecular structure of β-LG-酪蛋白-CN 是牛乳蛋白中的一种主要的酪蛋白，其含量约占酪蛋白总量的 40 -CN 具有两亲性结构，在合适的生理条件下能够发生自组装形成胶束，临界胶束浓度(CMC)为 21μM, 单个的 β-CN 分子回转半径(Rg) 为 4.6n 个氨基酸组成，，含有 4 个酪氨酸(Tyr 60, Tyr 14, Tyr 180 和 Tyr 193)以及酸(Trp143)，不含半胱氨酸残基[18,19]。和乳清蛋白相比，酪蛋白中脯氨量较高，其中β-CN中脯氨酸含量在四种酪蛋白中含量最高(%Pro=16.7氨酸残基的存在以及不含有二硫键使得酪蛋白的结构和乳清蛋白相比无序，构象更加灵活多变[20]。
【学位授予单位】：南昌大学
【学位级别】：硕士
【学位授予年份】：2019
【分类号】：TS201.2

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本文编号：2621801